Ⅰ 動物細胞培養中，胰蛋白酶和，膠原蛋白酶有什麼用
胰蛋白酶和膠原蛋白酶主要用於將細胞之間的蛋白質水解，達到使細胞分散的目的。
Ⅱ 什麼叫酶酶的作用有什麼特性影響酶活力的主要因素有那些
酶，指具有生物催化功能的高分子物質。 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有一些被稱為核酶的RNA分子 和一些DNA分子同樣具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。
酶的催化活性會受其他分子影響：抑制劑是可以降低酶活性的分子；激活劑則是可以增加酶活性的分子。有許多葯物和毒葯就是酶的抑制劑。酶的活性還可以被溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度以及電磁波（如微波）等許多因素所影響。
特點：
1．高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽。
3．多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量。[4]
4．溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5．活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
6.易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞；
7.有些酶的催化性與輔助因子有關。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病，因此酶與醫學的關系十分密切。
酶之所以能夠加速化學反應的進行，是因為它能降低反應的活化能。因為任何一種酶，對於它所能催化的反應都有極強的選擇性，這種選擇性決定著每一個細胞在特定的時候發生特定的化學反應。酶分子是蛋白質，每種蛋白質都有特定的三維形狀，而這種形狀就決定了酶的選擇性。酶所催化的反應中的反應物稱為底物，酶只能識別一種或一類專一的底物並催化專一的化學反應，這種性質稱為酶的底物專一性。
酶活性：
酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應物即底物（substrate），卻大多為小分物質它們的分子質量比酶要小幾個數量級。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基並不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2．-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團(binding group)的作用，有的在催化反應中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合（圖4-1）並催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集團則在形成並維持酶的空間構象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應的特異性實際上決定於酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。
酶與某些疾病的關系
酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農葯（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活後，乙醯膽鹼的水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒症狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性。
Ⅲ 酶在醫學上的意義是什麼
酶在醫學上的意義是：起催化作用。
酶在醫學上的的應用：
用酶進行疾病的診斷，即酶學診斷是通過酶的催化作用測定體內某些物質的含量及其變化，或者通過體內原有酶活力的變化情況進行疾病診斷的方法。
用酶進行疾病的預防和治療，即酶可以作為葯物治療多種疾病，作為葯物用於預防和治療疾病的酶稱為葯用酶。如胰蛋白酶：用於促進傷口癒合和溶解血凝塊，還可用於去除壞死組織，抑制污染微生物的繁殖。
用酶製造各種葯物，即用酶的催化作用將前體物質轉變為葯物的技術過程稱為葯物的酶法生產。酶在葯物製造方面的應用日益增多。現已有不少葯物包括一些貴重葯物都是由酶法生產的。如青黴素醯化酶製造半合成抗生素。
Ⅳ 什麼是酶酶的生物學特點酶在生命過程和工農業生產中的作用
酶的定義：催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。
特點：具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行． 酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一． 酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用． 人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界。
在工農業中也起到了很大的作用：如啤酒的發酵，乙醇汽油等生產都離不開，
Ⅳ 膠原蛋白酶在醫學上的用途主要有哪些》注意是酶！！
膠原蛋白酶是在各種動物組織的細胞內（特別是深酶體部分）發現的一類蛋白酶，來源於同一類組織細胞內由組織蛋白酶組成。膠原蛋白酶作用於蛋白質中L-精氨酸、L-賴氨酸、甘氨酸和L-瓜氨酸殘基參與形成蛋白酶屬內肽酶，能切開蛋白質分子內部肽鏈CONH生成分子量較小的多肽類。它的外觀為白色至淺黃色的粉末，微有吸濕性主要是以內肽酶的形態起作用。膠原蛋白酶是一種在酸性、中性、鹼性環境下均能分解蛋白質的蛋白酶，蛋白酶的介入使身體內的蛋白質加速分解生長，並補充到人體的各個衰老組織，高效高質量的蛋白質在蛋白酶的作用下被人體的皮膚組織吸收，當皮膚組織蛋白質含量達到飽和。被分解的一部分蛋白質重新形成肽鏈，在酶的特殊催化作用下，形成新的三維網狀結構一螺旋肽鏈。隨著與新生蛋白質的不斷結合，形成飽和的蛋白質肽鏈組。對皮膚的凹陷處（收縮，脫水的細胞組織）進行填充。
Ⅵ 生物酶是什麼有什麼作用
生物酶是由活細胞產生的具有催化作用的有機物，大部分為蛋白質，也有極少部分為RNA
生物酶是具有催化功能的蛋白質。像其他蛋白質一樣，
酶分子由氨基酸長鏈組成。其中一部分鏈成螺旋狀，一部分成折疊的薄片結構，而這兩部分由不折疊的氨基酸鏈連接起來，而使整個酶分子成為特定的三維結構。生物酶是從生物體中產生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化劑，酶的催化效率是一般無機催化劑的10^7~10^13倍。
專一性：一種酶只能催化一類物質的化學反應，即酶是僅能促進特定化合物、特定化學鍵、特定化學變化的催化劑。
低反應條件：酶催化反應不象一般催化劑需要高溫、高壓、強酸、強鹼等劇烈條件，而可在較溫和的常溫、常壓下進行，另外，一些特殊的酶在特定條件下催化效率達最大值，如胃蛋白酶在胃液酸性條件下發生作用。
易變性失活：在受到紫外線、熱、射線、表面活性劑、金屬鹽、強酸、強鹼及其它化學試劑如氧化劑、還原劑等因素影響時，酶蛋白的二級、三級結構有所改變。所以在大生產時，如有條件酶還可以回收利用。
可降低生化反應的反應活化能：酶作為一種催化劑，能提高化學反應的速率，主要原因是降低了反應的活化能，使反應更易進行。而且酶在反應前後理論上是不被消耗的，所以還可回收利用。
作用機理
酶蛋白與其它蛋白質的不同之處在於酶都具有活性中心。酶可分為四級結構：一級結構是氨基酸的排列順序；二級結構是肽鏈的平面空間構象；三級結構是肽鏈的立體空間構象；四級結構是肽鏈以非共價鍵相互結合成為完整的蛋白質分子。真正起決定作用的是酶的一級結構，它的改變將改變酶的性質(失活或變性)。酶的作用機理比較被認同的是Koshland的「誘導契合」學說，其主要內容是：當底物結合到酶的活性部位時，酶的構象有一個改變。催化基團的正確定向對於催化作用是必要的。底物誘導酶蛋白構象的變化，導致催化基團的正確定位與底物結合到酶的活性部位上去，重金屬離子會與活性部位結合使酶失活。
Ⅶ 什麼是酶的最適溫度及其應用意義
不同生物體內不同的酶的最適溫度是不一樣的，最適溫度的意義是在此溫度下，酶的活性最高。
Ⅷ 酶在生物體內起什麼作用
酶（enzyme）由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能透過腸壁，被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶，在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。
Ⅸ 什麼是酶，其組成及各部分功能及分類
酶，指具有生物催化功能的高分子物質。 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有一些被稱為核酶的RNA分子 和一些DNA分子同樣具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。[1]
酶的催化活性會受其他分子影響：抑制劑是可以降低酶活性的分子；激活劑則是可以增加酶活性的分子。有許多葯物和毒葯就是酶的抑制劑。酶的活性還可以被溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度以及電磁波（如微波）等許多因素所影響。
人體和哺乳動物體內含有5000種酶。它們或是溶解於細胞質中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上(是細胞的一種產物），只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不能完成，生命活動就根本無法維持。
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。
酶是一類生物催化劑，生物體內含有數千種酶，它們支配著生物的新陳代謝、營養和能量轉換等許多催化過程，與生命過程關系密切的反應大多是酶催化反應。但是酶不一定只在細胞內起催化作用。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能。
酶與無機催化劑比較：
1．相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。5）都會出現中毒現象。
2．不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性（需要一定的pH和溫度）等。
來源
所謂酶（Enzyme），在希臘語里，就是存在於酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各種各樣進行著生命活動的物質被發現，然後被這樣命名。此時，「酵母」始終是活著的生命體=微生物、「酶」是活著的物質 = 製造出生命活動的不可思議的物質（按影象來說叫存活物質可能更好）。
但是酶不等於酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是單細胞微生物，內含有許多酶，酵母具備細胞組織，而酶則是蛋白質，通常一個酵母菌里有數千種蛋白質，所以說酵母含有酶，但酶不等於酵母。
分類：
根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類
（oxidorectase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。[6]
轉移酶類
（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙醯轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類
（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類
（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除一個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。
異構酶類
（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類
（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。
按照國際生化協會公布的酶的統一分類原則，在上述六大類基礎上，在每一大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。
功能：
催化
酸-鹼催化（acid-base catalysis）：質子轉移加速反應的催化作用。
共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
催化機理
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重復這個循環。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10^11倍。
反應
特點
酶是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變，在無酶的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酶時可能只要幾秒鍾就可達到平衡。
酶和一般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。
酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolute specificity)、相對特異性(relative specificity)和立體異構特異性(stereospecificity)三類。一種酶只催化一種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酶對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。
有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構酶受別構劑的調節，有的酶受共價修飾的調節，激素和神經體液通過第二信使對酶活力進行調節，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酶含量(改變酶合成與分解速度)的調節等。
作用機制
酶(E)與底物(S)形成酶-底物復合物(ES)
酶的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酶催化作用的第一步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能（binding energy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。
若酶只與底物互補生成ES復合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態，那麼酶的催化作用不能發生。這是因為酶與底物生成ES復合物後尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態互補的復合物(圖4-8)，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是一種穩定的化學物質，不同於反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物(P)或轉變為底物(S)的概率是相等的。
當酶與底物生成ES復合物並進一步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低於活化能閾的分子也成為活化分子，於是加速化學反應的速度
1．鄰近效應與定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效應(surface effect)
應該指出的是，一種酶的催化反應常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應高效率的重要原因。
酶的應用：
催化劑
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行．
高效性與專一性
酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一．
酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．
人體中的作用
人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．[7]
酶的生理醫學效應
酶與某些疾病的關系
酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農葯（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活後，乙醯膽鹼的水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒症狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性。
酶在疾病診斷上的應用
正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農葯中毒時，膽鹼酯酶活性受抑制，血清膽鹼酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨醯移換酶增高等等．因此，藉助血、尿或體液內酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發生和發展。
酶在臨床治療上的應用
酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
一些酶，不僅可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學葯物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補脾補腎在不孕不育等問題上，也有較好的調理。而磺胺類葯和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤葯物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等。
酶在生產生活中的應用
如釀酒工業中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等通過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去等等……
由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．此時酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．
學科意義：
生物學
在生物體內，酶發揮著非常廣泛的功能。信號轉導和細胞活動的調控都離不開酶，
酶分子結構及化學反應 (12張)
特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產生運動，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產生肌肉收縮，並且能夠作為細胞骨架的一部分參與運送胞內物質。一些位於細胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動運輸。一些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發光。病毒中也含有酶，或參與侵染細胞（如HIV整合酶和逆轉錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細胞的釋放（如流感病毒的神經氨酸酶）。
復合酶的一個非常重要的功能是參與消化系統的工作。以蛋白酶為代表，可以將進入消化道的大分子（澱粉和蛋白質）降解為小於15微米的小分子，以便於腸道毛細血管充分吸收。澱粉不能被腸道直接吸收，而酶可以將澱粉水解為麥芽糖或更進一步水解為葡萄糖等腸道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反芻動物的消化系統中存在一些可以產生纖維素酶的細菌，纖維素酶可以分解植物細胞壁中的纖維素，從而提供可被吸收的養料。
在代謝途徑中，多個酶以特定的順序發揮功能：前一個酶的產物是後一個酶的底物；每個酶催化反應後，產物被傳遞到另一個酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同一個反應，從而允許進行更為復雜的調控：比如一個酶可以以較低的活性持續地催化該反應，而另一個酶在被誘導後可以較高的活性進行催化。酶的存在確定了整個代謝按正確的途徑進行；而一旦沒有酶的存在，代謝既不能按所需步驟進行，也無法以足夠的速度完成合成以滿足細胞的需要。實際上如果沒有酶，代謝途徑，如糖酵解，無法獨立進行。例如，葡萄糖可以直接與ATP反應使得其一個或多個碳原子被磷酸化；在沒有酶的催化時，這個反應進行得非常緩慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反應獲得極大加速，雖然其他碳原子的磷酸化反應也在緩慢進行，但在一段時間後檢測可以發現，絕大多數產物為葡萄糖-6-磷酸。於是每個細胞就可以通過這樣一套功能性酶來完成代謝途徑的整個反應網路。
動力學
酶動力學是研究酶結合底物能力和催化反應速率的科學。研究者通過酶反應分析法（enzyme assay）來獲得用於酶動力學分析的反應速率數據。
1902年，維克多·亨利提出了酶動力學的定量理論； 隨後該理論得到他人證實並擴展為米氏方程。 亨利最大貢獻在於其首次提出酶催化反應由兩步組成：首先，底物可逆地結合到酶上，形成酶-底物復合物；然後，酶完成對對應化學反應的催化，並釋放生成的產物。
酶初始反應速率（表示為「V」）與底物濃度（表示為「[S]」）的關系曲線。隨著底物濃度不斷提高，酶的反應速率也趨向於最大反應速率（表示為「Vmax」）。酶可以在一秒鍾內催化數百萬個反應。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脫羧酶所催化的反應在無酶情況下，需要七千八百萬年才能將一半的底物轉化為產物；而同樣的反應過程，如果加入這種脫羧酶，則需要的時間只有25毫秒。 酶催化速率依賴於反應條件和底物濃度。如果反應條件中存在能夠將蛋白解鏈的因素，如高溫、極端的pH和高的鹽濃度，都會破壞酶的活性；而提高反應體系中的底物濃度則會增加酶的活性。在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應速率也不斷加快並趨向於最大反應速率（Vmax）。出現這種現象的原因是，當反應體系中底物的濃度升高，越來越多自由狀態下的酶分子結合底物形成酶-底物復合物；當所有酶分子的活性位點都被底物飽和結合，即所有酶分子形成酶-底物復合物時，催化的反應速率達到最大。當然，Vmax並不是酶唯一的動力學常數，要達到一定反應速率所需的底物濃度也是一個重要的動力學指標。這一動力學指標即米氏常數（Km），指的是達到Vmax值一半的反應速率所需的底物濃度。對於特定的底物，每一種酶都有其特徵Km值，表示底物與酶之間的結合強度（Km值越低，結合越牢固，親和力越高）。另一個重要的動力學指標是kcat（催化常數），定義為一個酶活性位點在一秒鍾內催化底物的數量，用於表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km來衡量。這一表示式又被稱為特異性常數，其包含了催化反應中所有步驟的反應常數。由於特異性常數同時反映了酶對底物的親和力和催化能力，因此可以用於比較不同酶對於特定底物的 催化效率或同一種酶對於不同底物的催化效率。特異性常數的理論最大值，又稱為擴散極限，約為108至109 M−1s−1；此時，酶與底物的每一次碰撞都會導致底物被催化，因此產物的生成速率不再為反應速率所主導，而分子的擴散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為「催化完美性」或「動力學完美性」。相關的酶的例子有磷酸丙糖異構酶、碳酸酐酶、乙醯膽鹼酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內醯胺酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基於質量作用定律而確立的，而該定律則基於自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由於酶/底物/產物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應用分形米氏方程。
存在一些酶，它們的催化產物動力學速率甚至高於分子擴散速率，這種現象無法用當今公認的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現象。其中，部分情況可以用酶對底物的附加效應來解釋，即一些酶被認為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點。另一種理論模型引入了基於量子理論的穿隧效應，即質子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道一般），但關於穿隧效應還有較多爭議。 有報道發現色胺中質子存在量子穿隧效應。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應，可以直接穿過反應能壘，而不是像傳統理論模型的方式通過降低能壘達到催化效果。有相關的實驗報道提出在一種醇脫氫酶的催化反應中存在穿隧效應，但穿隧效應是否在酶催化反應中普遍存在並未有定論。
熱力學
與其他催化劑一樣，酶並不改變反應的平衡常數，而是通過降低反應的活化能來加快反應速率。通常情況下，反應在酶存在或不存在的兩種條件下，其反應方向是相同的，只是前者的反應速度更快一些。但必須指出的是，在酶不存在的情況下，底物可以通過其他不受催化的「自由」反應生成不同的產物，原因是這些不同產物的形成速度更快。
酶可以連接兩個或多個反應，因此可以用一個熱力學上更容易發生的反應去「驅動」另一個熱力學上不容易發生的反應。例如，細胞常常通過ATP被酶水解所產生的能量來驅動其他化學反應。
酶可以同等地催化正向反應和逆向反應，而並不改變反應自身的化學平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下兩個互逆反應，催化哪一種反應則是依賴於反應物濃度。
當然，如果反應平衡極大地趨向於某一方向，比如釋放高能量的反應，而逆反應不可能有效的發生，則此時酶實際上只催化熱力學上允許的方向，而不催化其逆反應。
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Ⅹ 酶在細胞中只起催化作用嗎
酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化劑，它能夠加快生化反應的速度，但是不改變反應的方向和產物。也就是說酶只能用於加速各類生化反應的速度，但並不是生化反應本身。酶是一種由氨基酸組成的具有特殊生物活性的物質，它存在於所有活的動植物體內，是維持機體正常功能，消化食物，修復組織等生命活動的一種必需物質。它幾乎參與所有的生命活動：思考問題，運動，睡眠，呼吸，憤怒，哭泣或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動結果。酶催化劑樣的催化作用催動著機體的生化反應，催動著生命現象的進行。若沒有酶，生化反應將無法進行，五大營養素（碳水化合物、類脂質、蛋白質、維生素、礦物質）都將變的對機體毫無用處，生命現象將會停止。因此，酶對生命的重要性不言而喻，甚至很多人將它稱為「活著的物質」，「掌握所有生命活動的物質」。
酶的特性
1．高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3．多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4．溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5．活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
6.有些酶的催化性與輔因子有關。
7.易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關系十分密切。每個細胞由於酶的存在才表現出種種生命活動，體內的新陳代謝才能進行。酶是人體內新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內才能進行各項生化反應。