動物的酶從哪裡來

A. 簡要說明生成物體內酶的產生部位和作用部位（舉例）

我來舉例。
比如動物細胞的呼吸酶，產生在細胞內部（非內環境），不進入內環境，只供自身細胞呼吸使用。
如果是消化酶仍由相關的細胞產生，通過胞吐方式出細胞進入到消化道等（也是非內環境），幫助你消化。

B. 酶的來源是什麼呀

酶的來源是一種由氨基酸組成的具有特殊生物活性的物質，它存在於所有活的動植物體內，是維持機體正常功能，消化食物，修復組織等生命活動的一種必需物質。酶作為生物催化劑普遍存在於動物、植物和微生物中，可直接從生物體中分離提純。酶的生產方法可分為提取法﹑發酵法以及化學合成法。

酶的作用

酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，先和底物結合成絡合物，來降低反應活化能提高化學反應速度。同時，酶得催化能力也會受到溫度的影響，因此，服用酶類葯物一般需要溫水服用，以免影響酶的作用。

C. 酶的來源是什麼呢

酶的來源是：由活細胞產生。

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

相關介紹：

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由於酶的作用，生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。隨著人們對酶分子的結構與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。

酶的化學本質是「蛋白質」（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。

D. 酶是怎樣產生的有什麼作用

目前酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶制劑
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
6.有些酶的催化性與輔因子有關。
7.易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關系十分密切。

E. 如何從動物組織提取酶

從動物胰臟中提取胰蛋白酶，一般是用稀酸將胰腺細胞中含有的胰蛋白酶原提取出來，然後根據等電點沉澱的原理將提取液的pH值調至酸性（pH3.0左右），使大量的酸性蛋白沉澱出來。經硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和彈性蛋白酶原沉澱。沉澱物經水溶解並調至pH8.0，用極少量的胰蛋白酶將胰蛋白酶原激活，同時溶液中的胰凝乳蛋白酶原和彈性蛋白酶原也被激活，三種酶原相互作用過程如下：

也可採用從胰臟中提取出胰蛋白酶原，利用合適的提取溶液的pH值促使胰蛋白酶原部分自溶，並通過溶液中Ca2+的環境，使胰蛋白酶原被開始自溶的少量具有活性的胰蛋白酶所激活，轉變為具有活性的胰蛋白酶（胰凝乳蛋白酶原及彈性蛋白酶原亦同時被胰蛋白酶激活成有活性的酶）。
激活後的酶溶液再進一步分離純化。

〔試劑和器材〕
1、試劑
（1）pH2.5～3.0乙酸化的水溶液
（2）10%（體積分數）乙酸
（3）2mol/L硫酸
（4）固體硫酸銨
（5）無水CaCl2
（6）結晶胰蛋白酶
（7）25%乙醇溶液(含0.015mol/LHCl 、0.05mol/LCaCl2)
（8）95%（體積分數）乙醇
（9）5mol/L NaOH
（10）丙酮

2、器材
（1）胰臟
（2）組織搗碎機
（3）離心機
（4）磁力攪拌器
（5）透析袋、20目篩網、紗布、水浴鍋
（6）燒杯、量筒、刻度吸管、試管、玻璃漏斗
（7）布氏漏斗、抽濾瓶、溫度計、滴管、玻璃攪棒、紗布、pH試紙等

〔方法和步驟〕
方法一
1、 胰蛋白酶原的提取
取新鮮胰臟約150g，剝去結締組織和脂肪，取凈重100g，切成碎塊，在組織搗碎機中搗碎，並加入2倍體積預冷的pH2.5～3.0乙酸化水溶液，製成勻漿。漿液倒入500mL燒杯中，用10%（體積分數）乙酸調節pH在2.5～3.0之間，在5～10℃下提取6h以上，並間隙輕輕攪拌。用4層紗布過濾，盡量擠出濾液。組織殘渣中再加入0.5倍體積（約50mL左右）預冷的pH2.5～3.0乙酸化水溶液再提取一次（放置1～2h），再用4層紗布過濾。合並兩次濾液，用2.5mol/L硫酸調節濾液pH在2.5～3.0之間，4℃放置4h（pH始終保持在2.5～3.0），使提取液中酸性蛋白沉澱析出。提取液用折疊濾紙於玻璃漏斗中自然過濾，收集濾液，量取體積（約200mL左右）。
濾液中加入粉末狀固體硫酸銨，使溶液達0.75飽和度（每升濾液加492g，5℃）。放置過夜，使胰蛋白酶原完全析出。次日抽濾，棄濾液，壓緊並收集濾餅，即胰蛋白酶原粗品。
2、 胰蛋白酶原的激活
將胰蛋白酶原粗品稱重（濕重），分次加入10倍體積預冷的蒸餾水（按濾餅重量計算），使濾餅完全溶解（一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4）。用5mol/L NaOH將溶液調至pH8.0，慢慢地攪拌下加入固體無水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達到0.1mol/L（要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結合生成硫酸鈣的鈣離子）。取出2mL溶液用於測定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg結晶胰蛋白酶，輕輕攪拌均勻，25℃放置2～4h，或4℃放置12～16h，使胰蛋白酶原活化。每隔1h取樣測定胰蛋白酶活性增長情況，直至酶激活速度變慢或停止增長。一般比活可達到3 500～4 000 BAEE單位/mg。留取2mL溶液用於測定激活後的蛋白質含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸調pH至2.5～3.0，濾紙過濾，濾去硫酸鈣沉澱，收集濾液，4℃保存備用。
方法二
稱取冷凍豬胰臟100g，在2～5℃下解凍，切成小塊，用組織搗碎機中絞碎成胰漿，在5～10℃存放24h以上，使胰酶自身活化。胰漿中加入25%（質量分數）乙醇溶液250mL（25%乙醇溶液中加0.015mol/L HCl 、0.05mol/L CaCl2），搗碎機中搗碎1min。胰漿倒入500mL燒杯中，間隙攪拌，溫度20℃左右，活化5～6h。每隔1.5h，吸取2mL活化液用於測定激活後的蛋白質含量和酶活性。
活化反應結束後，胰漿3 500 r/min離心20min，將離心後上清液用二層紗布過濾。濾液置250mL燒杯中，以過濾清液的體積為准，加入粉末狀硫酸銨，攪拌溶解，使溶液硫酸銨飽和度為20%。放置 6h後，3 500 r/min離心20min，保存上清液待用，取沉澱。沉澱分別用適量95%乙醇洗滌過濾，再用丙酮洗滌，過濾。最後將沉澱置於表面皿上自然乾燥，即得胰蛋白酶粗品Ⅰ。
在上述離心上清液中，加入粉末狀硫酸銨，攪拌溶解，使上清液溶液達到55%硫酸銨飽和度，放置 6h後，3 500 r/min離心30min，取離心沉澱，分別用適量95%乙醇、丙酮洗滌，過濾後將沉澱置於表面皿上自然乾燥，即得胰蛋白酶粗品Ⅱ。

F. 酶是由什麼產生的

產生如下：

酶是由生物活細胞產生的、對作用底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或者核糖核酸（RNA）。酶的化學本質是蛋白質或者RNA，具有生物分子的一級、二級、三級，乃至四級結構。

酶的催化作用有賴於酶分子一級結構和空間結構的完整性。按照酶分子組成的不同，酶可以分為單純酶和結合酶，僅僅含有蛋白質的稱為單純酶，由酶蛋白和輔因子組成的稱為結合酶。

簡介：

細胞（英文名：cell）並沒有統一的定義，比較普遍的提法是：細胞是生物體基本的結構和功能單位。已知除病毒之外的所有生物均由細胞所組成，但病毒生命活動也必須在細胞中才能體現。

一般來說，細菌等絕大部分微生物以及原生動物由一個細胞組成，即單細胞生物，高等植物與高等動物則是多細胞生物。細胞可分為原核細胞、真核細胞兩類，但也有人提出應分為三類，即把原屬於原核細胞的古核細胞獨立出來作為與之並列的一類。研究細胞的學科稱為細胞生物學。

G. 酶是如何生產的

微生物酶制劑是工業酶制劑的主體。由於酶制劑主要作為催化劑與添加劑使用，它帶動了許多產業的發展。在實際使用中，酶的消費很少，而由它輻射出的實際經濟收益卻很大。固定化酶，就是用物理方法或化學方法將酶固定到某種大分子上面。這種大分子通常是一些不溶性的固體物質。酶和大分子之間可以通過吸附而固定，也可以通過化學反應使酶分子之間或者酶分子跟載體（大分子物質）之間相互聯結起來。

酶存在於動物的臟器和植物的莖、葉、果中，但從這些原料中去提取人們所需要的酶，所得微乎其微。生物學家們在微生物中發現了存在於動、植物細胞中的酶，微生物繁殖非常迅速，細菌每隔20分鍾即能一個變成二個，24小時內能繁殖72代，要是一個也不死，重量可達4722噸。利用微生物的繁殖速度，可以實施酶生產的工廠化。微生物培養易於控制，微生物本身也容易改造。基因工程的崛起，不僅能使微生物產生酶的產量大幅度提高，而且還能使經過基因改造的微生物生產出動、植物的酶。

H. 動物體內的酶主要來源是什麼

酶是生物體中具有催化功能的蛋白質，酶的顯著特徵是它們具有高度的催化能力和專一性，而且酶的活性可以被調節，與不同能量形式的轉化密切相關。到現在為止，已知的酶類有近2 000種，消化酶是其中的一種，它主要是由消化腺和消化系統分泌的具有促消化作用的酶類。在消化酶中，依消化對象的不同而大致可劃分為蛋白酶、澱粉酶、脂肪酶和纖維素酶等幾種。目前，國內外對於水產動物消化酶研究的報道主要以蛋白酶和澱粉酶為最多；從水產動物種類上來看，以魚類、甲殼類等的研究較多；近年來，對於棘皮動物、軟體動物消化酶的研究也有較多的報道。
1 魚類消化酶的研究
對魚類消化道中消化酶的研究，是了解魚類消化生理的重要內容，對於魚類養殖過程中人工餌料的合理配製也具有重要意義。這方面的研究工作國外要比國內開展得早而多。研究消化酶在魚體內的分布及其活性，可以將其中活性較高的酶提取利用，有利於水產加工過程中充分利用廢棄物。如今，從大型的海水魚中分離、提取的蛋白酶，已經廣泛的應用於醫葯和生物化工領域。
1.1 魚類蛋白酶
1.1.1 胃蛋白酶
有胃魚類胃中作用最強的消化酶是胃蛋白酶，它先以不具有活性的酶原顆粒的形式貯存於細胞中，在鹽酸或已有活性的蛋白酶作用下轉變為具有活性的胃蛋白酶。一般軟骨魚類和有胃硬骨魚類胃蛋白酶的最適pH值均在較強的酸性范圍之內。魚類胃內pH值主要受胃酸濃度的影響，胃液的分泌是由食物直接刺激胃而引起的，有食或進食一定時間後，胃液pH值較低，為偏酸性。因此，魚類胃內pH值基本上能夠滿足胃蛋白酶的發揮，但視魚的種類不同而異。由於胃蛋白酶的活性隨魚類食性不同而變動，特別是肉食性魚類蛋白質的消化主要集中在胃，因此有必要在肉食性魚類飼料中添加酸化劑或在飼料中添加促進胃液分泌的物質。
1.1.2 肝胰臟蛋白酶
硬骨魚類的肝臟和胰臟大多是混在一起的，現已有研究證明，胰臟是分泌蛋白酶的主要器官，其分布極其復雜而散亂。關於魚類肝胰臟蛋白酶活性及酶動力學方面的研究報道較多。魚類肝胰臟蛋白酶的最適pH值多呈中性或弱鹼性。軟骨魚類肝胰臟內的胰蛋白酶一般是沒有活性的酶原，在腸致活酶的作用下被激活。Das (1991)對硬骨魚類鯉魚、黑鱸(Micropterus sp.)、丁■（Phoxinus tinca）的肝胰臟的研究表明，腸液能增強胰蛋白酶的作用，認為胰臟主要分泌蛋白酶原。而Fish(1960)發現，莫三比克羅非魚（Tilapia mossambica）的肝胰臟蛋白酶的活性比腸中的高。由此可知，不同魚類其分泌蛋白酶的部位和形式不同，魚類分泌的胰蛋白酶原，需在腸致活酶的作用下，使之激活，促進腸對食物蛋白質的消化吸收。
1.1.3 腸道蛋白酶
腸粘膜可以分泌有活性的蛋白酶和腸致活酶，腸致活酶作用就是激活胰蛋白酶原。此外，腸內還有來源於肝胰臟、幽門垂等器官分泌的胰蛋白酶，這樣使腸蛋白酶的研究較為復雜。腸蛋白酶最適pH值大多為微鹼性。黃耀桐(1988)認為，有胃魚類和無胃魚類腸蛋白酶最適pH值是不同的，不同食性的魚類最適pH值也有一定的差異，冷水性魚類偏高；腸道蛋白酶的活性還受到魚類飽食情況和飼料蛋白質水平的影響，草魚腸道蛋白酶在蛋白質為32%～40%范圍內，隨蛋白質水平的增加腸道蛋白酶活性增強。黃峰(1996)指出，飼料性質不同，腸蛋白酶的活性也有差異。總之，魚類腸道蛋白酶活性受多種因素的影響，而蛋白酶活性又直接影響魚類營養物質吸收利用的程度,從而影響魚類的生長發育。
1.2 魚類澱粉酶
1.2.1 胃澱粉酶
關於胃澱粉酶的研究資料較少，但可以肯定胃內存在澱粉酶。大多數硬骨魚類胃澱粉酶最適pH值是弱酸性或中性。由於胃澱粉酶的活性明顯地低於腸、肝胰臟和幽門垂等器官的澱粉酶活性，且胃內pH值在較強的酸性范圍內，因此認為澱粉酶在胃內的消化作用微乎其微。
1.2.2 肝胰臟澱粉酶
關於魚類肝胰臟澱粉酶的研究報道較多，其研究結果顯示，澱粉酶最適pH值從弱酸性到弱鹼性，平均值接近中性，對熱不穩定，其活性要比哺乳動物低得多。肝胰臟是澱粉酶生成的中心器官，其分泌機能的強弱直接影響魚類對食物中澱粉的消化能力。
1.2.3 腸道澱粉酶
魚類的腸道存在澱粉酶，最適pH值從酸性到弱鹼性，但大多在中性范圍內，不同食性以及有胃魚類和無胃魚類澱粉酶的最適pH值差異不大。對魚類腸道澱粉酶的研究認為，澱粉酶主要是由胰臟分泌的，但不同的魚類分泌器官亦有差別，有的魚類是由肝胰臟一種器官分泌的，有些魚類腸道也是分泌澱粉酶的重要器官。
魚類各種消化器官中均存在澱粉酶，澱粉酶活性的強弱因魚的種類、消化器官不同而異。因此，有必要在飼料中添加外源性澱粉酶，提高澱粉利用率，減少有機物排泄量，從而減輕水體污染。
1.3 魚類食性和消化酶的關系
動物的食性因種類不同而異，即使是同一種類，在不同的環境條件和不同的發育階段也不盡相同，但動物的食性總是和其本身的消化酶組成狀況密切相關。有學者做了大量的研究工作，所有這些研究大都得出了一個共同的結論,即魚類有什麼樣的食性就有什麼樣的消化酶組成狀況，而且消化酶活力大小的變化程度與食物組分的變化程度也有一定的相關性，這也是生物本身的一種適應。
1.4 季節變化與消化酶的關系
環境條件的變化對生物的生理生化反應有很大的影響，魚類隨季節的變化其消化酶的活力和組成也有一定的變化。目前，國內外對於消化酶與季節變化關系的研究報道較少。有學者研究指出，由於季節的不同、環境水溫的變化，魚類消化酶活力發生變化，進而直接影響動物對營養物質吸收利用的程度，因而魚類在不同的季節會有不同的生長速度。
1.5 生長與消化酶活性的關系
隨著魚體的生長，魚體需要營養成分的質與量也隨之變化。隨著生長、消化器官相對增大，內分泌機能增強，從而使消化酶也隨之發生適應性變化。北御門(1960)、川合真一郎(1975)和李廣麗(1994)對魚類生長與消化酶活性的關系進行了研究，結果表明，魚類在個體發育過程中，不同時期存在著相應的消化生理特點，從而為各發育階段合理安排飼料各成分含量提供了可靠的參考依據。
1.6 消化酶在魚體內的分布
不論是有胃魚類還是無胃魚類以及魚類的食性如何，其前腸是消化蛋白質的主要場所。關於腸道澱粉酶的分布，不同的研究有不同的結果。Shinichi等(1973)分別對草魚、莫三比克羅非魚應用澱粉底物條帶法確定各消化器官中澱粉酶存在的位置，對黑鱸、銅吻鱗鰓太陽魚、鯉魚、黃顙魚(Pelteobagrus fulvidraco)、草魚等澱粉酶活性研究發現，後腸活性最強，而前腸最弱。倪壽文(1992)對草魚、鯉魚、鰱魚、鱅魚、尼羅非鯽魚澱粉酶活性及分布情況進行研究後指出，澱粉酶在腸道分布有2種類型，草魚、鯉魚的澱粉酶活性在後腸活性最強，而前腸最弱；鰱、鱅、尼羅非鯽這3種魚澱粉酶活性分布在中腸最強。Kawai等(1973)對草魚、真鯛魚、香魚（Lecoglossus altivelis）的各種碳水化合物酶在各個消化器官中的分布進行了研究表明，澱粉酶在腸道分布因魚而異，與魚類的攝食情況有關。通過這些研究可以清楚地了解魚體是在何部位消化吸收食物中相應的營養成分的，同時也為研究消化酶的分泌、貯存機制提供了依據。
1.7 天然餌料中的消化酶及外源消化酶在魚類消化過程中的作用
水環境中存在著魚類的天然餌料生物，被魚類攝食後其本身具有的消化酶對魚類消化有著較大的影響。Lauff(1984)對白鮭屬（Coregonus）、鮭屬（Salmo）和擬鯉進行研究後指出，餌料生物本身消化酶對孵化後仔魚生長起著極其重要的作用。Das(1991)在研究草魚消化酶過程中發現了外源性纖維素酶和細菌產生的纖維素酶,並闡述了其作用；還發現草魚消化酶的形式和活力依賴於其攝取的餌料種類，並建議人工餌料中需加入動物蛋白以適應草魚中存在的較高活性的蛋白酶和澱粉酶。
隨著對魚類消化酶的深入研究可知，魚類本身分泌的消化酶還不能夠滿足其快速生長發育的需要，且會造成飼料系數較高，飼料浪費，甚至造成水體嚴重污染。因此，在飼料中添加適量外源酶，可以彌補內源酶的不足，促進魚類生長發育，提高飼料的利用率，同時又能減少魚類糞便中氮、磷的排泄量，從而減輕水體有機負荷，保護水質。
1.8 胚後發育階段消化酶的發生和演變
有關消化酶發生的研究不論在理論上還是在生產實踐上均有相當重要的意義。研究魚類各階段酶活力的出現與變化有助於人們了解各期幼體如何利用餌料，以及需要什麼樣的營養成分。Kawai等（1973）研究了虹鱒魚、鯉魚和黑鱸魚消化酶的發生和演變情況，發現幼體期存在消化酶種類的變化。井健二等（1992）研究了真鯛魚從孵化後到仔稚魚發育過程中消化酶的發生和演變，結果表明，隨著腸道的發育完善，消化酶的種類和活力大小發生了變化。在仔稚魚期，人工餌料的投喂致使胰蛋白酶大幅度增加，同時也導致仔稚魚的低生長率和最終的死亡。總之，各種消化酶的發生並不是完全同步的，而是隨著魚體的生長發育逐步演變和完善。
1.9 魚類消化酶酶促反應與酶動力學方面的研究
酶的蛋白質性質決定了溫度和pH值是酶促反應的兩個重要影響因素。不同生物種類、不同的組織器官以及不同的酶類具有不同的最適pH值和最適溫度，同時最適pH值和最適溫度隨不同的反應條件而有所不同。最適pH值和最適溫度與生物本身消化道的pH值及生活溫度常常不一致甚至有極大的差別，一般來說，生物消化道內的pH值條件能夠極大的滿足其不同種消化酶活力的表現。最適溫度的測定是在實驗規定的反應時間條件下進行的，實際上生物體內酶起作用的時間會長得多，所以最適溫度只是在一定條件下才有意義，但也在一定程度上反映消化酶的耐熱性，由此計算而來的活化能的大小可用來比較不同種酶活力的大小。
2 甲殼類消化酶的研究
目前，國內外對於甲殼類動物消化酶的研究主要集中在蝦類消化酶的研究上。研究發現，甲殼動物消化液中存在著蛋白水解酶、脂肪酶、澱粉酶、麥芽糖酶和蔗糖酶。以往關於這些酶的特徵描述主要根據粗提物的最適溫度和最適pH值，但由於試驗條件不同，不同研究的結果很難比較；同時，對實驗控制不嚴格，上述酶的存在也受到懷疑，因為這些酶的活性完全有可能來自腸道中共生的微生物、攝食的餌料生物或不純的葯品。近十多年來隨著甲殼動物養殖的興起，餌料短缺問題顯得尤為突出，因此，甲殼動物消化酶的研究日益受到重視。目前，國內外對於甲殼類動物消化酶的研究主要集中在蝦、蟹類消化酶的研究上，其中又以蝦類消化酶的研究最為深入。
2.1 發育不同階段酶活力的變化
Patricia等(1990)對美國龍蝦早期發育過程中前腸腺至中腸腺各組織器官的蛋白酶、澱粉酶和脂肪酶做了分析，在龍蝦的5個幼蟲階段以及卵孵化中的幾個時期分別予以測定，闡明了這3種消化酶在各個階段的發生和變化。劉玉梅等(1984、1990)先後對中國對蝦消化酶進行了兩次研究，測定了稚蝦期、生長中期、收獲期3個階段的肝、胃、腸中酶的活力；將稚蝦期按蚤狀幼體、糠蝦幼體和仔蝦3個時期分析其食性轉化、消化酶的轉變以及每個時期其消化酶的組成，從而在更深的層次上豐富了這項研究，同時也為各發育階段合理安排餌料各成分含量提供了可靠的理論依據。魏華等(1996)對羅氏沼蝦幼體和成蝦的消化酶進行研究後指出，在羅氏沼蝦幼體發育過程中，類蛋白酶、澱粉酶、纖維素酶活性在中期最高，而在發育早期和後期較低；胃蛋白酶活性在發育後期較高。消化酶的這種變化形式與劉玉梅(1984)得出的中國對蝦隨著幼體發育消化酶上升有所不同。Lovett(1990)認為，在蝦幼體發育的不同時期消化酶活性的變化是與蝦的食性相一致的。潘魯青(1997)採用酶學分析方法測定了中國對蝦、日本對蝦、中華絨螯蟹和三疣梭子蟹各期幼體的4種消化酶活力，並對它們在幼體發育過程中消化酶活力的變化規律進行了分析研究。實驗結果表明，4種蝦蟹類在整個幼體發育過程中，4種消化酶活力表現出3種不同的變化模式，其中蝦類和蟹類幼體消化酶活力的變化模式有各自的相似性，而且它們的胃蛋白酶、類胰蛋白酶和澱粉酶活力較高，纖維素酶活力極微；在食性轉換過程中，胃蛋白酶、類胰蛋白酶和澱粉酶活力出現較明顯的變化。
2.2 餌料因素對消化酶活力的影響
許實榮(1987)分析了維生素B對中國對蝦消化酶的影響，闡明了VB在對蝦體內碳水化合物代謝和蛋白質代謝中所起的重要作用。Maugle(1982)則專門針對一種食物即短頸蛤（Shortneck clam）對對蝦生長和消化酶的作用進行研究，結果表明，只有短頸蛤鮮活投喂時才會對蝦類消化酶有影響。分析餌料對消化酶活力的影響，不僅可以作為餌料各營養成分消化吸收和利用的重要指標，且對人工餌料的合理配製意義重大。
3 棘皮動物消化酶的研究
3.1 不同發育階段的棘皮動物消化酶的活性
海膽和海參是重要的海水養殖對象，海膽一直是用來研究受精和胚胎發育的好材料，所以，關於海膽與其相關的研究進行得較多、較早。但關於海膽消化酶的研究僅有少量報道，研究也是結合海膽的生長發育進行的。美國學者Victor等(1971)研究了海膽（Dendraster excentricus）α-澱粉酶的活性，指出它隨著海膽長腕幼體的腸分化而出現，並且與β-1，3-葡聚糖酶同步增加。這種α-澱粉酶還兼有麥芽糖酶的作用，同時還證明了海膽幼體階段的α-澱粉酶和海膽成體的α-澱粉酶具有不同的最適pH值范圍，進而判斷這兩種酶是不同的兩種蛋白質。同年，Victor等還對海膽長腕幼體腸分化階段β-1，3-葡聚糖酶的發生和活力大小進行了探討和測定。
3.2 棘皮動物消化酶酶促反應與酶動力學
日本學者田島健一郎(1993)和瀧襄(1992)對海膽消化酶進行過一些定性的分析。李大志(2002)研究了蝦夷馬糞海膽（Strongylocentrotus intermedius）蛋白酶的主要特性，如酶動力學等。實驗結果表明，蝦夷馬糞海膽消化道內含有兩種蛋白酶（類胃蛋白酶和類胰蛋白酶），它們的最適溫度分別為50、40 ℃，最適pH值分別為2.0、8.6。類胃蛋白酶的抗熱性大於類胰蛋白酶，因此在餌料配製過程中應根據季節變化，調整主要配料的比例，提高餌料的轉化率。蝦夷馬糞海膽蛋白酶的最適溫度與其它水生動物主要消化酶的最適溫度的比較發現，水生動物消化酶反應的最適溫度一般都高於它們的生理極限溫度。生物在正常生理條件下的酶促反應是在低於酶本身的最適溫度下進行的。這可以認為是生物在長期進化過程中的一種適應，因為溫度越高，對酶蛋白的破壞越大；而在較低溫度，比較溫和又能保證正常生理機能條件下進行酶促反應是對生物本身的一種保護。
4 軟體動物消化酶的研究
近年來隨著水產養殖業的大力發展，相繼有不少學者對不同的軟體動物進行了研究。劉萬順等(1988)研究了紫貽貝(Mytilus elis)和濱螺(Littorina brevicula)的消化酶活性大小。朱仁華(1983)對3種海產螺類即朝鮮花冠小月螺(Lunella coronata)、單齒螺(Monodonta labio)和疣敵荔枝螺(Thais clavigera)進行了研究。小玉修嗣等對柔魚(Todarodes pacificus)的胰凝膠蛋白酶進行了研究。楊蕙萍等(1997、1998)曾針對皺紋盤鮑（Haliotis discus hannai）的蛋白酶、澱粉酶和褐藻酸酶的最適溫度和最適pH值進行了測定，同時又測定了10種金屬離子對這3種酶的影響，其中Ag+、Hg2+和Cu2+對酶活性有極顯著的抑製作用，而Ca2+、Mn2+和Fe3+則對其活性有促進作用。張碩等(1997)研究了溫度和pH的變化對櫛孔扇貝蛋白酶和澱粉酶活性的影響，試驗結果表明，櫛孔扇貝的蛋白酶不但與酶性質有關，也與櫛孔扇貝對溫度的適應密切相關。澱粉酶的最適pH值為6.45，與所在的體內環境pH值一致，說明無脊椎動物之間澱粉酶的最適pH值差異不大。
就目前對軟體動物的消化酶類的研究狀況來說，單純針對消化酶及其各方面特性的研究並不是太多，而大多數則集中在對軟體動物消化酶的利用上，且主要的用途范圍又集中在對海藻細胞壁的解壁作用，從而得到其原生質體，利用原生質體培養植株或是進行雜交等，在生物工程技術上有極大的利用價值。目前已做過研究的藻類很多，且取得了較好的效果。
對水產動物消化酶的研究，是認識酶的結構與功能的關系，探討酶作用機理的一種重要手段；是了解水產動物消化生理的重要內容。一方面，酶在體內的活性水平反映了水產動物機體內的生理狀況；另一方面，如果控制機體內酶的活性水平，就能對水產動物的機能活動做出相應的調整。因此，了解消化酶特性的生物學規律對於養殖飼料研製具有重要的意義。目前，關於水產養殖消化酶的研究也存在一些問題：①外源性物質對水產動物消化的貢獻問題，即外來酶源在促進消化酶活性中的機制是什麼？這里的外源性物質主要指消化道內存在的微生物和生物活餌料帶來的外來酶源。由於腸道中的微生物也存在簡單的酶系，因此對水產動物消化餌料和飼料中的營養性物質也起到作用。②蛋白質合成評價問題。我們通過對消化酶活力的測定，可以對水產動物消化營養物質做出評定，但是機體不僅要消化蛋白質，而且要進行蛋白質的合成，並且後者是最重要的，因為我們最終關心的是動物的生長情況，但對於這一點目前還很少有研究，將來可能會是一個研究熱點。

I. 動物體內的酶只分布在細胞質中嗎

不是。
動物體內的酶可以分布在任何地方。
例如：細胞核中具有DNA聚合酶和RNA聚合酶。
線粒體中具有有氧呼吸酶；
消化道（相當於體外了）中具有消化酶 。