动物的酶从哪里来

A. 简要说明生成物体内酶的产生部位和作用部位（举例）

我来举例。
比如动物细胞的呼吸酶，产生在细胞内部（非内环境），不进入内环境，只供自身细胞呼吸使用。
如果是消化酶仍由相关的细胞产生，通过胞吐方式出细胞进入到消化道等（也是非内环境），帮助你消化。

B. 酶的来源是什么呀

酶的来源是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。酶作为生物催化剂普遍存在于动物、植物和微生物中，可直接从生物体中分离提纯。酶的生产方法可分为提取法﹑发酵法以及化学合成法。

酶的作用

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，先和底物结合成络合物，来降低反应活化能提高化学反应速度。同时，酶得催化能力也会受到温度的影响，因此，服用酶类药物一般需要温水服用，以免影响酶的作用。

C. 酶的来源是什么呢

酶的来源是：由活细胞产生。

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

相关介绍：

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。

酶的化学本质是“蛋白质”（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。

D. 酶是怎样产生的有什么作用

目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；
4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6.有些酶的催化性与辅因子有关。
7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。

E. 如何从动物组织提取酶

从动物胰脏中提取胰蛋白酶，一般是用稀酸将胰腺细胞中含有的胰蛋白酶原提取出来，然后根据等电点沉淀的原理将提取液的pH值调至酸性（pH3.0左右），使大量的酸性蛋白沉淀出来。经硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原沉淀。沉淀物经水溶解并调至pH8.0，用极少量的胰蛋白酶将胰蛋白酶原激活，同时溶液中的胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原也被激活，三种酶原相互作用过程如下：

也可采用从胰脏中提取出胰蛋白酶原，利用合适的提取溶液的pH值促使胰蛋白酶原部分自溶，并通过溶液中Ca2+的环境，使胰蛋白酶原被开始自溶的少量具有活性的胰蛋白酶所激活，转变为具有活性的胰蛋白酶（胰凝乳蛋白酶原及弹性蛋白酶原亦同时被胰蛋白酶激活成有活性的酶）。
激活后的酶溶液再进一步分离纯化。

〔试剂和器材〕
1、试剂
（1）pH2.5～3.0乙酸化的水溶液
（2）10%（体积分数）乙酸
（3）2mol/L硫酸
（4）固体硫酸铵
（5）无水CaCl2
（6）结晶胰蛋白酶
（7）25%乙醇溶液(含0.015mol/LHCl 、0.05mol/LCaCl2)
（8）95%（体积分数）乙醇
（9）5mol/L NaOH
（10）丙酮

2、器材
（1）胰脏
（2）组织捣碎机
（3）离心机
（4）磁力搅拌器
（5）透析袋、20目筛网、纱布、水浴锅
（6）烧杯、量筒、刻度吸管、试管、玻璃漏斗
（7）布氏漏斗、抽滤瓶、温度计、滴管、玻璃搅棒、纱布、pH试纸等

〔方法和步骤〕
方法一
1、 胰蛋白酶原的提取
取新鲜胰脏约150g，剥去结缔组织和脂肪，取净重100g，切成碎块，在组织捣碎机中捣碎，并加入2倍体积预冷的pH2.5～3.0乙酸化水溶液，制成匀浆。浆液倒入500mL烧杯中，用10%（体积分数）乙酸调节pH在2.5～3.0之间，在5～10℃下提取6h以上，并间隙轻轻搅拌。用4层纱布过滤，尽量挤出滤液。组织残渣中再加入0.5倍体积（约50mL左右）预冷的pH2.5～3.0乙酸化水溶液再提取一次（放置1～2h），再用4层纱布过滤。合并两次滤液，用2.5mol/L硫酸调节滤液pH在2.5～3.0之间，4℃放置4h（pH始终保持在2.5～3.0），使提取液中酸性蛋白沉淀析出。提取液用折叠滤纸于玻璃漏斗中自然过滤，收集滤液，量取体积（约200mL左右）。
滤液中加入粉末状固体硫酸铵，使溶液达0.75饱和度（每升滤液加492g，5℃）。放置过夜，使胰蛋白酶原完全析出。次日抽滤，弃滤液，压紧并收集滤饼，即胰蛋白酶原粗品。
2、 胰蛋白酶原的激活
将胰蛋白酶原粗品称重（湿重），分次加入10倍体积预冷的蒸馏水（按滤饼重量计算），使滤饼完全溶解（一般情况滤饼中硫酸铵含量约占饼重1/4）。用5mol/L NaOH将溶液调至pH8.0，慢慢地搅拌下加入固体无水CaCl2使溶液的Ca2+终浓度达到0.1mol/L（要减去一部分氯化钙与硫酸铵结合生成硫酸钙的钙离子）。取出2mL溶液用于测定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg结晶胰蛋白酶，轻轻搅拌均匀，25℃放置2～4h，或4℃放置12～16h，使胰蛋白酶原活化。每隔1h取样测定胰蛋白酶活性增长情况，直至酶激活速度变慢或停止增长。一般比活可达到3 500～4 000 BAEE单位/mg。留取2mL溶液用于测定激活后的蛋白质含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸调pH至2.5～3.0，滤纸过滤，滤去硫酸钙沉淀，收集滤液，4℃保存备用。
方法二
称取冷冻猪胰脏100g，在2～5℃下解冻，切成小块，用组织捣碎机中绞碎成胰浆，在5～10℃存放24h以上，使胰酶自身活化。胰浆中加入25%（质量分数）乙醇溶液250mL（25%乙醇溶液中加0.015mol/L HCl 、0.05mol/L CaCl2），捣碎机中捣碎1min。胰浆倒入500mL烧杯中，间隙搅拌，温度20℃左右，活化5～6h。每隔1.5h，吸取2mL活化液用于测定激活后的蛋白质含量和酶活性。
活化反应结束后，胰浆3 500 r/min离心20min，将离心后上清液用二层纱布过滤。滤液置250mL烧杯中，以过滤清液的体积为准，加入粉末状硫酸铵，搅拌溶解，使溶液硫酸铵饱和度为20%。放置 6h后，3 500 r/min离心20min，保存上清液待用，取沉淀。沉淀分别用适量95%乙醇洗涤过滤，再用丙酮洗涤，过滤。最后将沉淀置于表面皿上自然干燥，即得胰蛋白酶粗品Ⅰ。
在上述离心上清液中，加入粉末状硫酸铵，搅拌溶解，使上清液溶液达到55%硫酸铵饱和度，放置 6h后，3 500 r/min离心30min，取离心沉淀，分别用适量95%乙醇、丙酮洗涤，过滤后将沉淀置于表面皿上自然干燥，即得胰蛋白酶粗品Ⅱ。

F. 酶是由什么产生的

产生如下：

酶是由生物活细胞产生的、对作用底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或者核糖核酸（RNA）。酶的化学本质是蛋白质或者RNA，具有生物分子的一级、二级、三级，乃至四级结构。

酶的催化作用有赖于酶分子一级结构和空间结构的完整性。按照酶分子组成的不同，酶可以分为单纯酶和结合酶，仅仅含有蛋白质的称为单纯酶，由酶蛋白和辅因子组成的称为结合酶。

简介：

细胞（英文名：cell）并没有统一的定义，比较普遍的提法是：细胞是生物体基本的结构和功能单位。已知除病毒之外的所有生物均由细胞所组成，但病毒生命活动也必须在细胞中才能体现。

一般来说，细菌等绝大部分微生物以及原生动物由一个细胞组成，即单细胞生物，高等植物与高等动物则是多细胞生物。细胞可分为原核细胞、真核细胞两类，但也有人提出应分为三类，即把原属于原核细胞的古核细胞独立出来作为与之并列的一类。研究细胞的学科称为细胞生物学。

G. 酶是如何生产的

微生物酶制剂是工业酶制剂的主体。由于酶制剂主要作为催化剂与添加剂使用，它带动了许多产业的发展。在实际使用中，酶的消费很少，而由它辐射出的实际经济收益却很大。固定化酶，就是用物理方法或化学方法将酶固定到某种大分子上面。这种大分子通常是一些不溶性的固体物质。酶和大分子之间可以通过吸附而固定，也可以通过化学反应使酶分子之间或者酶分子跟载体（大分子物质）之间相互联结起来。

酶存在于动物的脏器和植物的茎、叶、果中，但从这些原料中去提取人们所需要的酶，所得微乎其微。生物学家们在微生物中发现了存在于动、植物细胞中的酶，微生物繁殖非常迅速，细菌每隔20分钟即能一个变成二个，24小时内能繁殖72代，要是一个也不死，重量可达4722吨。利用微生物的繁殖速度，可以实施酶生产的工厂化。微生物培养易于控制，微生物本身也容易改造。基因工程的崛起，不仅能使微生物产生酶的产量大幅度提高，而且还能使经过基因改造的微生物生产出动、植物的酶。

H. 动物体内的酶主要来源是什么

酶是生物体中具有催化功能的蛋白质，酶的显着特征是它们具有高度的催化能力和专一性，而且酶的活性可以被调节，与不同能量形式的转化密切相关。到现在为止，已知的酶类有近2 000种，消化酶是其中的一种，它主要是由消化腺和消化系统分泌的具有促消化作用的酶类。在消化酶中，依消化对象的不同而大致可划分为蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和纤维素酶等几种。目前，国内外对于水产动物消化酶研究的报道主要以蛋白酶和淀粉酶为最多；从水产动物种类上来看，以鱼类、甲壳类等的研究较多；近年来，对于棘皮动物、软体动物消化酶的研究也有较多的报道。
1 鱼类消化酶的研究
对鱼类消化道中消化酶的研究，是了解鱼类消化生理的重要内容，对于鱼类养殖过程中人工饵料的合理配制也具有重要意义。这方面的研究工作国外要比国内开展得早而多。研究消化酶在鱼体内的分布及其活性，可以将其中活性较高的酶提取利用，有利于水产加工过程中充分利用废弃物。如今，从大型的海水鱼中分离、提取的蛋白酶，已经广泛的应用于医药和生物化工领域。
1.1 鱼类蛋白酶
1.1.1 胃蛋白酶
有胃鱼类胃中作用最强的消化酶是胃蛋白酶，它先以不具有活性的酶原颗粒的形式贮存于细胞中，在盐酸或已有活性的蛋白酶作用下转变为具有活性的胃蛋白酶。一般软骨鱼类和有胃硬骨鱼类胃蛋白酶的最适pH值均在较强的酸性范围之内。鱼类胃内pH值主要受胃酸浓度的影响，胃液的分泌是由食物直接刺激胃而引起的，有食或进食一定时间后，胃液pH值较低，为偏酸性。因此，鱼类胃内pH值基本上能够满足胃蛋白酶的发挥，但视鱼的种类不同而异。由于胃蛋白酶的活性随鱼类食性不同而变动，特别是肉食性鱼类蛋白质的消化主要集中在胃，因此有必要在肉食性鱼类饲料中添加酸化剂或在饲料中添加促进胃液分泌的物质。
1.1.2 肝胰脏蛋白酶
硬骨鱼类的肝脏和胰脏大多是混在一起的，现已有研究证明，胰脏是分泌蛋白酶的主要器官，其分布极其复杂而散乱。关于鱼类肝胰脏蛋白酶活性及酶动力学方面的研究报道较多。鱼类肝胰脏蛋白酶的最适pH值多呈中性或弱碱性。软骨鱼类肝胰脏内的胰蛋白酶一般是没有活性的酶原，在肠致活酶的作用下被激活。Das (1991)对硬骨鱼类鲤鱼、黑鲈(Micropterus sp.)、丁■（Phoxinus tinca）的肝胰脏的研究表明，肠液能增强胰蛋白酶的作用，认为胰脏主要分泌蛋白酶原。而Fish(1960)发现，莫桑比克罗非鱼（Tilapia mossambica）的肝胰脏蛋白酶的活性比肠中的高。由此可知，不同鱼类其分泌蛋白酶的部位和形式不同，鱼类分泌的胰蛋白酶原，需在肠致活酶的作用下，使之激活，促进肠对食物蛋白质的消化吸收。
1.1.3 肠道蛋白酶
肠粘膜可以分泌有活性的蛋白酶和肠致活酶，肠致活酶作用就是激活胰蛋白酶原。此外，肠内还有来源于肝胰脏、幽门垂等器官分泌的胰蛋白酶，这样使肠蛋白酶的研究较为复杂。肠蛋白酶最适pH值大多为微碱性。黄耀桐(1988)认为，有胃鱼类和无胃鱼类肠蛋白酶最适pH值是不同的，不同食性的鱼类最适pH值也有一定的差异，冷水性鱼类偏高；肠道蛋白酶的活性还受到鱼类饱食情况和饲料蛋白质水平的影响，草鱼肠道蛋白酶在蛋白质为32%～40%范围内，随蛋白质水平的增加肠道蛋白酶活性增强。黄峰(1996)指出，饲料性质不同，肠蛋白酶的活性也有差异。总之，鱼类肠道蛋白酶活性受多种因素的影响，而蛋白酶活性又直接影响鱼类营养物质吸收利用的程度,从而影响鱼类的生长发育。
1.2 鱼类淀粉酶
1.2.1 胃淀粉酶
关于胃淀粉酶的研究资料较少，但可以肯定胃内存在淀粉酶。大多数硬骨鱼类胃淀粉酶最适pH值是弱酸性或中性。由于胃淀粉酶的活性明显地低于肠、肝胰脏和幽门垂等器官的淀粉酶活性，且胃内pH值在较强的酸性范围内，因此认为淀粉酶在胃内的消化作用微乎其微。
1.2.2 肝胰脏淀粉酶
关于鱼类肝胰脏淀粉酶的研究报道较多，其研究结果显示，淀粉酶最适pH值从弱酸性到弱碱性，平均值接近中性，对热不稳定，其活性要比哺乳动物低得多。肝胰脏是淀粉酶生成的中心器官，其分泌机能的强弱直接影响鱼类对食物中淀粉的消化能力。
1.2.3 肠道淀粉酶
鱼类的肠道存在淀粉酶，最适pH值从酸性到弱碱性，但大多在中性范围内，不同食性以及有胃鱼类和无胃鱼类淀粉酶的最适pH值差异不大。对鱼类肠道淀粉酶的研究认为，淀粉酶主要是由胰脏分泌的，但不同的鱼类分泌器官亦有差别，有的鱼类是由肝胰脏一种器官分泌的，有些鱼类肠道也是分泌淀粉酶的重要器官。
鱼类各种消化器官中均存在淀粉酶，淀粉酶活性的强弱因鱼的种类、消化器官不同而异。因此，有必要在饲料中添加外源性淀粉酶，提高淀粉利用率，减少有机物排泄量，从而减轻水体污染。
1.3 鱼类食性和消化酶的关系
动物的食性因种类不同而异，即使是同一种类，在不同的环境条件和不同的发育阶段也不尽相同，但动物的食性总是和其本身的消化酶组成状况密切相关。有学者做了大量的研究工作，所有这些研究大都得出了一个共同的结论,即鱼类有什么样的食性就有什么样的消化酶组成状况，而且消化酶活力大小的变化程度与食物组分的变化程度也有一定的相关性，这也是生物本身的一种适应。
1.4 季节变化与消化酶的关系
环境条件的变化对生物的生理生化反应有很大的影响，鱼类随季节的变化其消化酶的活力和组成也有一定的变化。目前，国内外对于消化酶与季节变化关系的研究报道较少。有学者研究指出，由于季节的不同、环境水温的变化，鱼类消化酶活力发生变化，进而直接影响动物对营养物质吸收利用的程度，因而鱼类在不同的季节会有不同的生长速度。
1.5 生长与消化酶活性的关系
随着鱼体的生长，鱼体需要营养成分的质与量也随之变化。随着生长、消化器官相对增大，内分泌机能增强，从而使消化酶也随之发生适应性变化。北御门(1960)、川合真一郎(1975)和李广丽(1994)对鱼类生长与消化酶活性的关系进行了研究，结果表明，鱼类在个体发育过程中，不同时期存在着相应的消化生理特点，从而为各发育阶段合理安排饲料各成分含量提供了可靠的参考依据。
1.6 消化酶在鱼体内的分布
不论是有胃鱼类还是无胃鱼类以及鱼类的食性如何，其前肠是消化蛋白质的主要场所。关于肠道淀粉酶的分布，不同的研究有不同的结果。Shinichi等(1973)分别对草鱼、莫桑比克罗非鱼应用淀粉底物条带法确定各消化器官中淀粉酶存在的位置，对黑鲈、铜吻鳞鳃太阳鱼、鲤鱼、黄颡鱼(Pelteobagrus fulvidraco)、草鱼等淀粉酶活性研究发现，后肠活性最强，而前肠最弱。倪寿文(1992)对草鱼、鲤鱼、鲢鱼、鳙鱼、尼罗非鲫鱼淀粉酶活性及分布情况进行研究后指出，淀粉酶在肠道分布有2种类型，草鱼、鲤鱼的淀粉酶活性在后肠活性最强，而前肠最弱；鲢、鳙、尼罗非鲫这3种鱼淀粉酶活性分布在中肠最强。Kawai等(1973)对草鱼、真鲷鱼、香鱼（Lecoglossus altivelis）的各种碳水化合物酶在各个消化器官中的分布进行了研究表明，淀粉酶在肠道分布因鱼而异，与鱼类的摄食情况有关。通过这些研究可以清楚地了解鱼体是在何部位消化吸收食物中相应的营养成分的，同时也为研究消化酶的分泌、贮存机制提供了依据。
1.7 天然饵料中的消化酶及外源消化酶在鱼类消化过程中的作用
水环境中存在着鱼类的天然饵料生物，被鱼类摄食后其本身具有的消化酶对鱼类消化有着较大的影响。Lauff(1984)对白鲑属（Coregonus）、鲑属（Salmo）和拟鲤进行研究后指出，饵料生物本身消化酶对孵化后仔鱼生长起着极其重要的作用。Das(1991)在研究草鱼消化酶过程中发现了外源性纤维素酶和细菌产生的纤维素酶,并阐述了其作用；还发现草鱼消化酶的形式和活力依赖于其摄取的饵料种类，并建议人工饵料中需加入动物蛋白以适应草鱼中存在的较高活性的蛋白酶和淀粉酶。
随着对鱼类消化酶的深入研究可知，鱼类本身分泌的消化酶还不能够满足其快速生长发育的需要，且会造成饲料系数较高，饲料浪费，甚至造成水体严重污染。因此，在饲料中添加适量外源酶，可以弥补内源酶的不足，促进鱼类生长发育，提高饲料的利用率，同时又能减少鱼类粪便中氮、磷的排泄量，从而减轻水体有机负荷，保护水质。
1.8 胚后发育阶段消化酶的发生和演变
有关消化酶发生的研究不论在理论上还是在生产实践上均有相当重要的意义。研究鱼类各阶段酶活力的出现与变化有助于人们了解各期幼体如何利用饵料，以及需要什么样的营养成分。Kawai等（1973）研究了虹鳟鱼、鲤鱼和黑鲈鱼消化酶的发生和演变情况，发现幼体期存在消化酶种类的变化。井健二等（1992）研究了真鲷鱼从孵化后到仔稚鱼发育过程中消化酶的发生和演变，结果表明，随着肠道的发育完善，消化酶的种类和活力大小发生了变化。在仔稚鱼期，人工饵料的投喂致使胰蛋白酶大幅度增加，同时也导致仔稚鱼的低生长率和最终的死亡。总之，各种消化酶的发生并不是完全同步的，而是随着鱼体的生长发育逐步演变和完善。
1.9 鱼类消化酶酶促反应与酶动力学方面的研究
酶的蛋白质性质决定了温度和pH值是酶促反应的两个重要影响因素。不同生物种类、不同的组织器官以及不同的酶类具有不同的最适pH值和最适温度，同时最适pH值和最适温度随不同的反应条件而有所不同。最适pH值和最适温度与生物本身消化道的pH值及生活温度常常不一致甚至有极大的差别，一般来说，生物消化道内的pH值条件能够极大的满足其不同种消化酶活力的表现。最适温度的测定是在实验规定的反应时间条件下进行的，实际上生物体内酶起作用的时间会长得多，所以最适温度只是在一定条件下才有意义，但也在一定程度上反映消化酶的耐热性，由此计算而来的活化能的大小可用来比较不同种酶活力的大小。
2 甲壳类消化酶的研究
目前，国内外对于甲壳类动物消化酶的研究主要集中在虾类消化酶的研究上。研究发现，甲壳动物消化液中存在着蛋白水解酶、脂肪酶、淀粉酶、麦芽糖酶和蔗糖酶。以往关于这些酶的特征描述主要根据粗提物的最适温度和最适pH值，但由于试验条件不同，不同研究的结果很难比较；同时，对实验控制不严格，上述酶的存在也受到怀疑，因为这些酶的活性完全有可能来自肠道中共生的微生物、摄食的饵料生物或不纯的药品。近十多年来随着甲壳动物养殖的兴起，饵料短缺问题显得尤为突出，因此，甲壳动物消化酶的研究日益受到重视。目前，国内外对于甲壳类动物消化酶的研究主要集中在虾、蟹类消化酶的研究上，其中又以虾类消化酶的研究最为深入。
2.1 发育不同阶段酶活力的变化
Patricia等(1990)对美国龙虾早期发育过程中前肠腺至中肠腺各组织器官的蛋白酶、淀粉酶和脂肪酶做了分析，在龙虾的5个幼虫阶段以及卵孵化中的几个时期分别予以测定，阐明了这3种消化酶在各个阶段的发生和变化。刘玉梅等(1984、1990)先后对中国对虾消化酶进行了两次研究，测定了稚虾期、生长中期、收获期3个阶段的肝、胃、肠中酶的活力；将稚虾期按蚤状幼体、糠虾幼体和仔虾3个时期分析其食性转化、消化酶的转变以及每个时期其消化酶的组成，从而在更深的层次上丰富了这项研究，同时也为各发育阶段合理安排饵料各成分含量提供了可靠的理论依据。魏华等(1996)对罗氏沼虾幼体和成虾的消化酶进行研究后指出，在罗氏沼虾幼体发育过程中，类蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶活性在中期最高，而在发育早期和后期较低；胃蛋白酶活性在发育后期较高。消化酶的这种变化形式与刘玉梅(1984)得出的中国对虾随着幼体发育消化酶上升有所不同。Lovett(1990)认为，在虾幼体发育的不同时期消化酶活性的变化是与虾的食性相一致的。潘鲁青(1997)采用酶学分析方法测定了中国对虾、日本对虾、中华绒螯蟹和三疣梭子蟹各期幼体的4种消化酶活力，并对它们在幼体发育过程中消化酶活力的变化规律进行了分析研究。实验结果表明，4种虾蟹类在整个幼体发育过程中，4种消化酶活力表现出3种不同的变化模式，其中虾类和蟹类幼体消化酶活力的变化模式有各自的相似性，而且它们的胃蛋白酶、类胰蛋白酶和淀粉酶活力较高，纤维素酶活力极微；在食性转换过程中，胃蛋白酶、类胰蛋白酶和淀粉酶活力出现较明显的变化。
2.2 饵料因素对消化酶活力的影响
许实荣(1987)分析了维生素B对中国对虾消化酶的影响，阐明了VB在对虾体内碳水化合物代谢和蛋白质代谢中所起的重要作用。Maugle(1982)则专门针对一种食物即短颈蛤（Shortneck clam）对对虾生长和消化酶的作用进行研究，结果表明，只有短颈蛤鲜活投喂时才会对虾类消化酶有影响。分析饵料对消化酶活力的影响，不仅可以作为饵料各营养成分消化吸收和利用的重要指标，且对人工饵料的合理配制意义重大。
3 棘皮动物消化酶的研究
3.1 不同发育阶段的棘皮动物消化酶的活性
海胆和海参是重要的海水养殖对象，海胆一直是用来研究受精和胚胎发育的好材料，所以，关于海胆与其相关的研究进行得较多、较早。但关于海胆消化酶的研究仅有少量报道，研究也是结合海胆的生长发育进行的。美国学者Victor等(1971)研究了海胆（Dendraster excentricus）α-淀粉酶的活性，指出它随着海胆长腕幼体的肠分化而出现，并且与β-1，3-葡聚糖酶同步增加。这种α-淀粉酶还兼有麦芽糖酶的作用，同时还证明了海胆幼体阶段的α-淀粉酶和海胆成体的α-淀粉酶具有不同的最适pH值范围，进而判断这两种酶是不同的两种蛋白质。同年，Victor等还对海胆长腕幼体肠分化阶段β-1，3-葡聚糖酶的发生和活力大小进行了探讨和测定。
3.2 棘皮动物消化酶酶促反应与酶动力学
日本学者田岛健一郎(1993)和泷襄(1992)对海胆消化酶进行过一些定性的分析。李大志(2002)研究了虾夷马粪海胆（Strongylocentrotus intermedius）蛋白酶的主要特性，如酶动力学等。实验结果表明，虾夷马粪海胆消化道内含有两种蛋白酶（类胃蛋白酶和类胰蛋白酶），它们的最适温度分别为50、40 ℃，最适pH值分别为2.0、8.6。类胃蛋白酶的抗热性大于类胰蛋白酶，因此在饵料配制过程中应根据季节变化，调整主要配料的比例，提高饵料的转化率。虾夷马粪海胆蛋白酶的最适温度与其它水生动物主要消化酶的最适温度的比较发现，水生动物消化酶反应的最适温度一般都高于它们的生理极限温度。生物在正常生理条件下的酶促反应是在低于酶本身的最适温度下进行的。这可以认为是生物在长期进化过程中的一种适应，因为温度越高，对酶蛋白的破坏越大；而在较低温度，比较温和又能保证正常生理机能条件下进行酶促反应是对生物本身的一种保护。
4 软体动物消化酶的研究
近年来随着水产养殖业的大力发展，相继有不少学者对不同的软体动物进行了研究。刘万顺等(1988)研究了紫贻贝(Mytilus elis)和滨螺(Littorina brevicula)的消化酶活性大小。朱仁华(1983)对3种海产螺类即朝鲜花冠小月螺(Lunella coronata)、单齿螺(Monodonta labio)和疣敌荔枝螺(Thais clavigera)进行了研究。小玉修嗣等对柔鱼(Todarodes pacificus)的胰凝胶蛋白酶进行了研究。杨蕙萍等(1997、1998)曾针对皱纹盘鲍（Haliotis discus hannai）的蛋白酶、淀粉酶和褐藻酸酶的最适温度和最适pH值进行了测定，同时又测定了10种金属离子对这3种酶的影响，其中Ag+、Hg2+和Cu2+对酶活性有极显着的抑制作用，而Ca2+、Mn2+和Fe3+则对其活性有促进作用。张硕等(1997)研究了温度和pH的变化对栉孔扇贝蛋白酶和淀粉酶活性的影响，试验结果表明，栉孔扇贝的蛋白酶不但与酶性质有关，也与栉孔扇贝对温度的适应密切相关。淀粉酶的最适pH值为6.45，与所在的体内环境pH值一致，说明无脊椎动物之间淀粉酶的最适pH值差异不大。
就目前对软体动物的消化酶类的研究状况来说，单纯针对消化酶及其各方面特性的研究并不是太多，而大多数则集中在对软体动物消化酶的利用上，且主要的用途范围又集中在对海藻细胞壁的解壁作用，从而得到其原生质体，利用原生质体培养植株或是进行杂交等，在生物工程技术上有极大的利用价值。目前已做过研究的藻类很多，且取得了较好的效果。
对水产动物消化酶的研究，是认识酶的结构与功能的关系，探讨酶作用机理的一种重要手段；是了解水产动物消化生理的重要内容。一方面，酶在体内的活性水平反映了水产动物机体内的生理状况；另一方面，如果控制机体内酶的活性水平，就能对水产动物的机能活动做出相应的调整。因此，了解消化酶特性的生物学规律对于养殖饲料研制具有重要的意义。目前，关于水产养殖消化酶的研究也存在一些问题：①外源性物质对水产动物消化的贡献问题，即外来酶源在促进消化酶活性中的机制是什么？这里的外源性物质主要指消化道内存在的微生物和生物活饵料带来的外来酶源。由于肠道中的微生物也存在简单的酶系，因此对水产动物消化饵料和饲料中的营养性物质也起到作用。②蛋白质合成评价问题。我们通过对消化酶活力的测定，可以对水产动物消化营养物质做出评定，但是机体不仅要消化蛋白质，而且要进行蛋白质的合成，并且后者是最重要的，因为我们最终关心的是动物的生长情况，但对于这一点目前还很少有研究，将来可能会是一个研究热点。

I. 动物体内的酶只分布在细胞质中吗

不是。
动物体内的酶可以分布在任何地方。
例如：细胞核中具有DNA聚合酶和RNA聚合酶。
线粒体中具有有氧呼吸酶；
消化道（相当于体外了）中具有消化酶 。