动物肝脏水解氨基酸如何进行脱脂

Ⅰ 氨基酸脱氨基的方式及特点

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。

2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。

3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。

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氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。

脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。

Ⅱ 脱氨基作用在哪进行

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。
氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。
催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。
L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。
氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。
氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用
氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。
健康成人各组织中GOT和GPT活性
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组织名称GOTGPT
单位/每克湿组织单位/每克湿组织
──────────────────────────────
心脏1560007100
肝脏14200044000
骨 骼 肌990004800
肾脏9100019000
胰腺280002000
脾脏140001200
肺脏10000700
血清2016
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氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸，并没有真正脱去氨基。各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸。谷氨酸脱氢酶活性强，分布广（除肌肉组织外），因此在体内脱氨基作用，主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的。由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱，难于进行联合脱氨基作用。现已知在肌肉组织中，氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后，是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基，生成天冬氨酸，天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸），后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸，腺嘌呤核苷酸水解脱氨，又回到肌苷酸。延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸。肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应。
在生物体内，除上述主要脱氨基方式外，个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式。如丝氨酸的脱水脱氨基作用，天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等。

Ⅲ 氨基酸脱氨基的方式有哪几种产生的氨在体内如何运输和代谢谢谢了，大神帮忙啊

氨对生物机体有毒，特别是高等动物的脑对氨极敏感，血中1%的氨会引起中枢神经中毒，因此，脱去的氨必须排出体外。
氨中毒的机理：脑细胞的线粒体可将氨与α-酮戊二酸作用生成glu，大量消耗α-酮戊二酸，影响tca，同时大量消耗nadph，产生肝昏迷。
氨的去向：
（1）重新利用
合成a.a、核酸。
（2）贮存
gln，asn
高等植物将氨基氮以gln，asn的形式储存在体内。
（3）排出体外
排氨动物：水生、海洋动物，以氨的形式排出。
排尿酸动物：鸟类、爬虫类，以尿酸形式排出。
排尿动物：以尿素形式排出。
（肝外→肝脏）
1、gln转运
gln合成酶、gln酶（在肝中分解gln）
gln合成酶，催化glu与氨结合，生成gln。
gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。
gln经血液进入肝中，经gln酶分解，生成glu和nh3。
2、丙氨酸转运（glc-ala循环）
肌肉可利用ala将氨运至肝脏，这一过程称glc-ala循环。
丙氨酸在ph7时接近中性，不带电荷，经血液运到肝脏
在肌肉中，糖酵解提供丙酮酸，在肝中，丙酮酸又可生成glc。
肌肉运动产生大量的氨和丙酮酸，两者都要运回肝脏，而以ala的形式运送，一举两得。
1、直接排氨
排氨动物将氨以gln形式运至排泄部位，经gln酶分解，直接释放nh3。游离的nh3借助扩散作用直接排除体外。
2、尿素的生成（尿素循环）
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环
1932年，krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液中，加入鸟氨酸、瓜氨酸、arg中的任一种，都可促使尿素的合成。
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
（1）、氨甲酰磷酸的生成（氨甲酰磷酸合酶i）
肝细胞液中的a.a经转氨作用，与α-酮戊二酸生成glu，glu进入线粒体基质，经glu脱氢酶作用脱下氨基，游离的氨（nh4+）与tca循环产生的co2反应生成氨甲酰磷酸。
氨甲酰磷酸是高能化合物，可作为氨甲酰基的供体。
氨甲酰磷酸合酶i：存在于线粒体中，参与尿素的合成。
氨甲酰磷酸合酶ii：存在于胞质中，参与尿嘧啶的合成。
n-乙酰glu激活氨甲酰磷酸合酶i、ii
（2）、合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）
鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸。
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要mg2+作为辅因子。
瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。
（3）、合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶)
（4）、精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）
精氨琥珀酸
→精氨酸+
延胡索素酸
此时asp的氨基转移到arg上。
来自asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸，
（5）、精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素
尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。
尿素循环总反应：
nh4+
+
co2
+
3atp
+
asp
+
2h2o
→尿素+
2adp
+
2pi
+
amp
+
ppi
+
延胡索酸
形成一分子尿素可清除2分子氨及一分子co2
，
消耗4个高能磷酸键。
联合脱-nh2合成尿素是解决-nh2去向的主要途径。
尿素循环与tca的关系：草酰乙酸、延胡素酸（联系物）。
肝昏迷（血氨升高，使α-酮戊二酸下降，tca受阻）可加asp或arg缓解。
（见核苷酸代谢）
尿酸（包括尿素）也是嘌呤代谢的终产物。

Ⅳ 生物体内氨基酸是如何代谢的脱氨基的方式有哪些其中最重要的是哪一种脱氨基的产物的代谢去向有哪些

生物体内氨基酸的代谢主要是通过脱氨基作用和脱羧基作用两种方式进行的，脱氨基作用是指氨基酸脱去氨基，生成相应的α-酮酸的过程。生物体脱氨的方式非常多，常见的脱氨方式有转氨作用、氧化脱氨、联合脱氨、非氧化脱氨等，其中最重要的是联合脱氨。氨基酸脱氨之后可以生成丙酮酸、草酰乙酸、琥珀酰CoA等7种碳骨架，这些产物可以进入三羧酸循环彻底氧化分解，或者用于合成糖、脂肪酸、酮体等物质。

Ⅳ 氨基酸的代谢途径

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
主要在肝脏中进行：包括如下几种过程： 氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。 非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。 转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。 联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。 生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。
因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。

Ⅵ 氨基酸代谢的脱氨基

可在体内大多数组织细胞中进行，主要在肝脏中进行 第一步，脱氢，生成亚胺。
第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。
1、 催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）
（1）、L—氨基酸氧化酶
有两类辅酶，E—FMN
E—FAD（人和动物）
对下列a.a不起作用：
Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg）
真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。
（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD
有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。
（3）、Gly氧化酶 E-FAD使Gly脱氨生成乙醛酸。
（4）、D-Asp氧化酶E-FAD
E-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。
（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+ P220 反应式：
真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。
此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。
ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。
因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 （大多数在微生物的中进行）
①还原脱氨基（严格无氧条件下）
②水解脱氨基
③脱水脱氨基
④脱巯基脱氨基
⑤氧化-还原脱氨基
两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。
⑥脱酰胺基作用
谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+ H2O →谷氨酸+ NH3
天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3
谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中 转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。
转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。
转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
不同的转氨酶催化不同的转氨反应。
大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。
动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。
机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用
氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用
2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用
P 225结构式：次黄嘌呤核苷一磷酸（IMP）、腺苷酸代琥珀酸、腺苷酸
P226 图16-4通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用
骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主

Ⅶ 体内氨基酸脱氨基作用主要有哪些方式

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α
氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(gpt或alt)和谷草转氨酶(got或ast)最为重要。由于骨骼肌和心肌中l-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成amp，amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

Ⅷ 氨基酸体内氧化分解过程图,这是几年级的学的

氨基酸体内氧化分解过程图,这是高一年级的学的。
氨基酸分解代谢常开始于脱氨基作用．氨基酸脱去氨基，生成游离氨的过程，称为氨基酸脱氨基作用．正常条件下，氨基酸脱氨基有2种方式：氧化脱氨基作用和非氧化脱氨基作用；其中最重要的脱氨基方式为氧化脱氨基作用．氧化脱氨基作用是普遍存在于动植物体中的一种脱氨基作用方式，主要在动物肝脏中进行．这样的脱氨基作用实际上包括脱氢与水解两个化学过程．首先，α-氨基酸氧化脱氢生成亚氨基酸和还原氢，然后，亚氨基酸水解生成α-酮酸和氨，还原氢或者进入呼吸链与氧结合生成水同时产生ATP；或者直接与氧结合生成过氧化氢（H2O2）．过氧化氢或者被过氧化氢酶分解成水和氧气，或者将α-酮酸的羧基氧化成CO2，同时生成脂肪酸。

Ⅸ 在动物的肌肉肝脏中氨基酸脱氨作用的主要类型是什么

肌肉和肝脏中是不同的。肌肉是通过嘌呤核苷酸循环脱氨基，肝脏是通过联合脱氨基作用脱氨基。